豆粕血管紧张素转化酶抑制肽的结构鉴定及作用机制解析
【摘要】 以大豆粕为原材料，利用超声辅助酶解技术、超滤-ÄKTA层析相结合的方法分离纯化获取豆粕酶解产物中血管紧张素转化酶（angiotensin-convertingenzyme，ACE）抑制肽，对其分子质量分布进行研究，后通过质谱分析与分子对接技术鉴定并筛选出ACE抑制活性肽的氨基酸序列，经固相合成肽序列，检测其ACE抑制肽的活性并基于分子对接技术探索其抑制机制。结果表明:经超声辅助酶解提取获得的豆粕肽分子质量主要分布在6000Da以下;根据分子对接的最低预测自由能筛选出的GVRP（-8.44kcal/mol）和IIVTP（-9.04kcal/mol）可以抑制ACE活性，半抑制浓度（50%inhibitoryconcentration，IC50）分别为（84±0.06）、（77±0.08）μmol/L;分子对接结果表明:GVRP、IIVTP能够与ACE的活性口袋S1、S1′、S2形成氢键相互作用，共有的过近接触（3.5Å范围内）ACE氨基酸残基为His513、Ala354和Glu384。本研究基于串联质谱与分子对接技术，建立从混合多肽中快速鉴定、筛选活性多肽的
