桔青霉产核酸酶P1酶分离纯化及其酶学性质
【摘要】 桔青霉（Penicilliumcitrinum）产核酸酶P1浓缩液采用活性炭脱色、硫酸铵分级沉淀、脱盐和凝胶层析等分离技术，得到核酸酶P1纯组分，并研究了该酶的酶学性质。该酶纯化后比酶活达到33967U/mg，纯化倍数为8.48倍;该酶的米氏常数Km、最大反应速度Vm和催化常数Kcat分别为2.50mmol/L、0.0864mmol/（mL·min）和252.43s−1。该酶最适温度为75℃，热稳定范围60~75℃;最适pH为5.5，pH稳定范围为4.0~6.0;Zn2+在1mmol/L条件下对核酸酶P1有很好的激活作用，Cu2+和Co2+对该酶的抑制作用明显，而Ni2+、Fe2+、Mn2+等离子具有不同程度的抑制作用。本研究对于该酶的广泛应用奠定了科学基础。
