转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白乳状液冻融稳定性的影响
【摘要】 采用转谷氨酰胺酶（transglutaminase，TGase）改性提高大豆分离蛋白（soybeanproteinisolate，SPI）乳状液冻融稳定性。以出油率和分层系数为稳定性指标，研究TGase交联时间、添加量、冻融循环次数对SPI乳状液冻融稳定性的影响。通过显微结构、热特性分析比较研究由SPI、TGase改性SPI作为乳化剂乳状液的冻融稳定性，利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳分析酶改性对SPI组成的影响，进而分析与乳状液稳定性的关系。结果表明:经过3次冻融循环后改性SPI制备的乳化剂仍保持较好的冻融稳定性，TGase交联时间3h、添加量1.5%时稳定性较好，微观结构可看出改性SPI乳状液处于相对稳定状态。乳状液冻融过程中热特性的差异，反映出改性蛋白在冻融过程中乳状液结晶及融化的热行为得到了改变。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳结果表明酶改性使蛋白组成发生改变，从而影响大豆蛋白的冻融稳定性。TGase改性大豆蛋白具有较好的冻融稳定性，为其在冷冻食品中应用提供理论依据。
